| N5-Methyl-Tetrahydrofolat-Homocystein-S-Methyltransferase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1227 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | MTR | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.1.13, Transferase | |
| Substrat | 5-Methyltetrahydrofolat, L-Homocystein | |
| Produkte | Tetrahydrofolsäure, L-Methionin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die Methionin-Synthase (Gen: MTR, auch als Homocystein-Methyltransferase bekannt) katalysiert den letzten Schritt in der Regeneration von Methionin (Met) aus Homocystein (Hcy) mithilfe des Cofaktors Methylcobalamin bzw. Vitamin B12.
Methionin ist eine essentielle Aminosäure, die vom menschlichen Körper nicht de novo synthetisiert wird. Sie ist Ausgangssubstanz für S-Adenosylmethionin, welches eine wichtige Quelle für aktive Methylgruppen darstellt.
Eine Fehlfunktion der Methionin-Synthase scheint auch Ursache für Neuralrohrdefekte zu sein.
Funktion
Literatur
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- H. Hesse, R. Hoefgen: Molecular aspects of methionine biosynthesis. In: Trends in Plant Science. 8 (6), 2003, S. 259–262. doi:10.1016/S1360-1385(03)00107-9. PMID 12818659.
- O. Outteryck, J. De Sèze, T. Stojkovic, J. -M. Cuisset, D. Dobbelaere, S. Delalande, A. Lacour, M. Cabaret, A.-C. Lepoutre, V. Deramecourt, H. Zéphir, B. Fowler, P. Vermersch: Methionine synthase deficiency: A rare cause of adult-onset leukoencephalopathy. In: Neurology. 79 (4), 2012, S. 386–388. doi:10.1212/WNL.0b013e318260451b. PMID 22786600.
Einzelnachweise
- ↑ Holger Hesse, Rainer Hoefgen: Molecular aspects of methionine biosynthesis. In: Trends in Plant Science. Band 8, Nr. 6, Juni 2003, S. 259, doi:10.1016/S1360-1385(03)00107-9 (englisch).
- ↑ Eintrag zu Neuralrohr-Defekte. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 3. März 2015.
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