Strukturformel
Allgemeines
Name Pimelinsäure
Andere Namen
  • Heptandisäure
  • 1,5-Pentandicarbonsäure
Summenformel C7H12O4
Kurzbeschreibung

weiße Kristalle

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 111-16-0
EG-Nummer 203-840-8
ECHA-InfoCard 100.003.492
PubChem 385
ChemSpider 376
DrugBank DB01856
Wikidata Q414420
Eigenschaften
Molare Masse 160,17 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Dichte

1,33 g·cm−3

Schmelzpunkt

102–105 °C

Siedepunkt

223 °C

pKS-Wert
  • pKs1 = 4,47
  • pKs2 = 5,52
Löslichkeit

schlecht in Wasser (50 g·l−1 bei 20 °C)

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung

Achtung

H- und P-Sätze H: 315​‐​319​‐​335
P: 261​‐​305+351+338
Toxikologische Daten

7000 mg·kg−1 (LD50, Ratte, oral)

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Pimelinsäure (auch Heptandisäure oder 1,5-Pentandicarbonsäure) gehört zur homologen Reihe der Dicarbonsäuren. Der Name leitet sich auch dem Griechischen pimele (=Fett) ab. Sie liegt in dieser zwischen der Adipinsäure und der Suberinsäure (Korksäure). Ihre Salze heißen Pimelate.

Im Gegensatz zur Adipinsäure findet die Pimelinsäure ein nur sehr begrenztes Anwendungsgebiet in der chemischen Industrie.

Eigenschaften

Als zweiwertige Säure dissoziiert Pimelinsäure in Wasser in zwei Protolysestufen. Ihr Octanol-Wasser-Verteilungskoeffizient beträgt log (KOW) = 0,61.

Biologische Bedeutung

Pimeloyl-CoA ist eine Komponente der Biosynthese von Biotin.

Einzelnachweise

  1. 1 2 3 4 5 6 7 Datenblatt Pimelinsäure bei Merck, abgerufen am 13. Februar 2010.
  2. 1 2 Fieser und Fieser, Organische Chemie, 2. Auflage, Verlag Chemie 1982 ISBN 3-527-25075-1.
  3. 1 2 Datenblatt Pimelic acid bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 20. April 2011 (PDF).
  4. ↑ Roempp Chemie Lexikon 9. Auflage 1991 Stichwort Pimelinsäure
  5. ↑ Paola Estrada, Miglena Manandhar, Shi-Hui Dong, Jaigeeth Deveryshetty, Vinayak Agarwal, John E. Cronan, Satish K. Nair: The pimeloyl-CoA synthetase BioW defines a new fold for adenylate-forming enzymes. In: Nature Chemical Biology. 13, 2017, S. 668–674, doi:10.1038/nchembio.2359.
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