Die Succinylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.

Eigenschaften

Bei der Succinylierung wird eine Succinylgruppe über eine Isopeptidbindung an ein Lysin in einem Protein gekoppelt, z. B. in Histonen oder der Glutamat-Dehydrogenase. Die Succinylierung führt beim Protein zu einer Ladungsänderung am Lysin von einer positiven Ladung am freien ε-Amin zur negativ geladenen Succinylgruppe. Eines der beiden Substrate bei der Succinylierung ist Succinyl-CoA, analog zu Acetyl-CoA bei der Acetylierung, Malonyl-CoA bei der Malonylierung und Glutaryl-CoA bei der Glutarylierung. Die biologische Funktion der Succinylierung ist noch teilweise unbekannt, mitochondriale Proteine sind oftmals succinyliert. Bei oxidativem Stress treten vermehrt succinylierte Proteine auf. Die meisten succinylierten Proteine sind Proteine des Stoffwechsels, was eine Regulierung durch die Succinylierung nahelegt. Im Gegensatz zur Succinylierung werden bei einer Succinierung die Thiolgruppen von Cysteinen posttranslational mit einer Succinylgruppe modifiziert.

Einzelnachweise

  1. ↑ Z. Xie, J. Dai, L. Dai, M. Tan, Z. Cheng, Y. Wu, J. D. Boeke, Y. Zhao: Lysine succinylation and lysine malonylation in histones. In: Molecular & cellular proteomics : MCP. Band 11, Nummer 5, Mai 2012, S. 100–107, doi:10.1074/mcp.M111.015875, PMID 22389435, PMC 3418837 (freier Volltext).
  2. 1 2 3 4 5 H. Lin, X. Su, B. He: Protein lysine acylation and cysteine succination by intermediates of energy metabolism. In: ACS chemical biology. Band 7, Nummer 6, Juni 2012, S. 947–960, doi:10.1021/cb3001793, PMID 22571489, PMC 3376250 (freier Volltext).
  3. ↑ Z. Zhang, M. Tan, Z. Xie, L. Dai, Y. Chen, Y. Zhao: Identification of lysine succinylation as a new post-translational modification. In: Nature chemical biology. Band 7, Nummer 1, Januar 2011, S. 58–63, doi:10.1038/nchembio.495, PMID 21151122, PMC 3065206 (freier Volltext).
  4. ↑ K. N. Papanicolaou, B. O’Rourke, D. B. Foster: Metabolism leaves its mark on the powerhouse: recent progress in post-translational modifications of lysine in mitochondria. In: Frontiers in physiology. Band 5, 2014, S. 301, doi:10.3389/fphys.2014.00301, PMID 25228883, PMC 4151196 (freier Volltext).
  5. ↑ E. Mills, L. A. O'Neill: Succinate: a metabolic signal in inflammation. In: Trends in cell biology. Band 24, Nummer 5, Mai 2014, S. 313–320, doi:10.1016/j.tcb.2013.11.008, PMID 24361092.
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