Transthyretin
Transthyretin tetramer, Human nach PDB 2ROX

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 127 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name TTR
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere

Transthyretin (TTR, Thyroxin bindendes Präalbumin, TBPA) ist ein Serum-Transportprotein in Wirbeltieren, das beim Menschen vorwiegend im Plexus choroideus und in der Leber gebildet wird. Es ist am Transport des Schilddrüsenhormon Thyroxin (T4) beteiligt.

In der Serumelektrophorese wandert Transthyretin vor der Albuminfraktion, woher sich auch sein veralteter Name Präalbumin ableitet. Es ist jedoch keine Vorstufe von Albumin, wie dieser Name vermuten lassen könnte und wie teils auch fälschlich in der Fachliteratur geschrieben steht. Transthyretin ist beteiligt an der Bindung von Thyroxin und Retinol und hat eine molare Masse von ca. 55 kDa. Bei chronisch-aktiven Entzündungszuständen ist Transthyretin vermindert. Es wird daher als Anti-Akute-Phase-Protein bezeichnet.

Im Blut liegt Transthyretin vor allem als Tetramer vor, das jedoch in Monomere zerfallen kann, die anfällig für Fehlfaltung sind. Bestimmte Mutationen des Transthyretin-Gens können diese Anfälligkeit verstärken. Fehlgefaltetes Transthyretin kann sich in Form von Amyloiden im Gewebe anreichern und dadurch zu einer Amyloidose führen. Bei mutiertem Transthyretin kann dies eine vererbliche Amyloidose mit autosomal-dominantem Erbgang sein, beispielsweise eine Familiäre Amyloidpolyneuropathie Typ I oder Typ II, s. Familiäre Amyloidpolyneuropathien. Im Alter kann fehlgefaltetes Transthyretin an der Entstehung einer senilen Amyloidose (ATTR-Amyloidose) beteiligt sein. Darüber hinaus kann es bei pathologisch verändertem Transthyretin zu einer Hyperthyroxinämie kommen.

Eine Destabilisierung des Transthyretin-Proteins kann eine Transthyretin-Amyloidose mit Kardiomyopathie (ATTR-CM) verursachen.

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. ↑ Homologe bei OMA.
  2. ↑ Sedivy, Roland: Pathologie in Fallstudien: Historische Präparate neu betrachtet. 2007, S. 132 (Volltext in der Google-Buchsuche [abgerufen am 4. Juni 2021]).
  3. ↑ Teresa Coelho, Giampaolo Merlini, Christine E Bulawa, James A Fleming, Daniel P Judge, Jeffery W Kelly, Mathew S Maurer, Violaine Planté-Bordeneuve, Richard Labaudinière, Rajiv Mundayat, Steve Riley, Ilise Lombardo, Pedro Huertas: Mechanism of Action and Clinical Application of Tafamidis in Hereditary Transthyretin Amyloidosis. In: Neurol Ther. Band 5, Nr. 1, 2016, S. 1–25, doi:10.1007/s40120-016-0040-x, PMID 26894299, PMC 4919130 (freier Volltext).
  4. ↑ Peter Altmeyer: Transthyretin. In: Altmeyers Enzyklopädie. 24. Juli 2018 (altmeyers.org [abgerufen am 4. Juni 2021]).
  5. ↑ Birgit Bok: Was verbirgt sich hinter der Herzinsuffizienz?, in: Ärztliches Journal Reise & Medizin, 45. Jahrgang, Nummer 5/2021, Mai 2021, S. 59.
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