UDP-Glucose-6-Dehydrogenase | ||
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UDP-glucose dehydrogenase hexamer, Human nach PDB 2QG4 | ||
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 494 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homohexamer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | UGDH | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.1.1.22, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | Dehydrierung, Oxidation | |
Substrat | UDP-Glucose + 2NAD+ + H2O | |
Produkte | UDP-Glucuronat + 2NADH + 2H+ | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Nukleotid-Zucker-Dehydrogenasen | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 7358 | 22235 |
Ensembl | ENSG00000109814 | ENSMUSG00000029201 |
UniProt | O60701 | O70475 |
Refseq (mRNA) | NM_001184700 | NM_009466 |
Refseq (Protein) | NP_001171629 | NP_033492 |
Genlocus | Chr 4: 39.5 – 39.53 Mb | Chr 5: 65.41 – 65.44 Mb |
PubMed-Suche | 7358 | 22235 |
Die UDP-Glucose-6-Dehydrogenase (UDPGDH) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Umwandlung von UDP-Glucose zu UDP-Glucuronat katalysiert. Letzteres ist im Körper des Menschen wichtig für die Biotransformation, dient aber auch als Ausgangsmaterial für die Synthese der Glycosaminoglycane. In Pflanzen ist die Reaktion ein Zwischenschritt bei der Biosynthese von Hemicellulose und Pektin.
Katalysierte Reaktion
+ 2NAD+ + H2O ⇔
⇔ + 2NADH + 2H+
UDP-α-D-Glucuronat entsteht aus UDP-α-D-Glucose. Bemerkenswert ist, dass bei der Umwandlung von Alkohol zu Carbonsäure kein Aldehyd entsteht.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Uronsäuren-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- D’Eustachio / reactome: UDP-glucose is oxidised to UDP-glucuronate
Einzelnachweise
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