Aldolase

Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat (F-1,6-BP) in die Isomere Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glykolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber (A und B), den Erythrozyten (B) sowie im Zentralen Nervensystem (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.

Aldolase
Bänder-/Oberflächenmodell des ALDOA-Tetramers nach PDB 1ALD

Vorhandene Strukturdaten: 1ALD, 2ALD, 4ALD

Masse/Länge Primärstruktur 39.339 Da / 363 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen A, B, C
Bezeichner
Gen-Name(n) ALDOA, ALDOB, ALDOC
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.2.13, Lyase
Substrat Fructose-1,6-bisphosphat
Produkte Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.

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