Dihydropyrimidin-Dehydrogenase
Die Dihydropyrimidin-Dehydrogenase (DPD) ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidoreduktasen, das einen Schritt im Abbau von körpereigenen Pyrimidinen wie Uracil und Thymin katalysiert. Zusätzlich baut es verschiedene Zytostatika wie 5-Fluoruracil (5-FU) und Capecitabin ab. Es gibt angeborene DPD-Mangelzustände (Dihydropyrimidin-Dehydrogenase-Mangel, DPD-Mangel, E79 nach ICD-10), die vor einer geplanten Therapie mit Fluorpyrimidinen mittels Labortests ausgeschlossen werden sollten. Falls ein solcher Mangelzustand vorliegt, müssen die entsprechenden Medikamente entweder in reduzierter Dosierung verabreicht werden oder dürfen (bei einem vollständigen Fehlen der DPD-Enzymaktivität) gar nicht gegeben werden.
| Dihydropyrimidin-Dehydrogenase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1022 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | FAD, FMN, (4Fe-4S) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | DPYD | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.3.1.2, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | 5,6-Dihydrouracil + NADP+ | |
| Produkte | Uracil + NADPH + H+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Bakterien | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1806 | 99586 |
| Ensembl | ENSG00000188641 | ENSMUSG00000033308 |
| UniProt | Q12882 | Q8CHR6 |
| Refseq (mRNA) | NM_000110 | NM_170778 |
| Refseq (Protein) | NP_000101 | NP_740748 |
| Genlocus | Chr 1: 97.08 – 97.92 Mb | Chr 3: 118.56 – 119.43 Mb |
| PubMed-Suche | 1806 | 99586 |
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