Proteinkinase PLK1
Die Proteinkinase PLK1 (auch: Polo-like-Kinase 1) ist ein Enzym in Eukaryoten, eine so genannte Kinase, die verschiedene Proteine im Zellkern phosphoryliert und so eine regulatorische Funktion während der Zellteilung ausübt. Aktiviert wird PLK1 durch wachstumsfördernde Faktoren. Beim Menschen ist PLK1 besonders in den Zellkernen von Plazenta- und Darmgewebe lokalisiert und wird in manchen Tumoren übermäßig produziert. Hemmstoffe für das Enzym gelten daher als mögliche Medikamente gegen Krebs.
Proteinkinase PLK1 | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 603 Aminosäuren | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | PLK1 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.7.11.21, Kinase | |
Reaktionsart | Phosphorylierung | |
Substrat | ATP + Protein | |
Produkte | ADP + Phosphoprotein | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Polo-like Kinase | |
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 5347 | 18817 |
Ensembl | ENSG00000166851 | ENSMUSG00000030867 |
UniProt | P53350 | Q07832 |
Refseq (mRNA) | NM_005030 | NM_011121 |
Refseq (Protein) | NP_005021 | NP_035251 |
Genlocus | Chr 16: 23.68 – 23.69 Mb | Chr 7: 122.16 – 122.17 Mb |
PubMed-Suche | 5347 | 18817 |
PLK1 gehört zu den Polo-like-Kinasen. Es sind mitotische Kinasen, also solche, die an der Regulation des Zellzyklus beteiligt sind. Es sind Serin/Threonin-Kinasen, die in verschiedenen Spezies hochkonserviert vorliegen.
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