Thiopurin-Methyltransferase
Thiopurin-Methyltransferase (Syn.Thiopurin-S-Methyltransferase, Mercaptopurin-Methyltransferase, 6-Thiopurin-Transmethylase, TPMT) ist ein Enzym im Zytosol von Tieren, Pilzen und Bakterien, welches Thiopurine methyliert. Diese Reaktion ist Teil der Biotransformation körperfremder Stoffe und ein seltener Mangel des Enzyms führt beim Menschen dazu, dass Medikamente, die Thiopurine enthalten (6TG und Azathioprin), in normaler Dosis als Gift wirken.
| Thiopurin-Methyltransferase | ||
|---|---|---|
| Bändermodell der TPMT nach PDB 2bzg | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1pjz, 2bzg, 2gb4, 2h11, 3bgd, 3bgi | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 245 Aminosäuren, 35 kD | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TPMT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.1.67, Methyltransferase | |
| Reaktionsart | Methylierung | |
| Substrat | S-Adenosylmethionin + Thiopurine | |
| Produkte | S-Adenosyl-L-Homocystein + Thiopurin-S-Methylether | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Tiere, Pilze | |
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