Thioredoxin
Thioredoxine sind kleine Proteine mit etwa 100 Aminosäuren und einer Disulfidbrücke als aktivem Zentrum, die als elektronenübertragende Kofaktoren in praktisch allen Organismen große Bedeutung haben. In der reduzierten Form agieren Thioredoxine enzymatisch als Oxidoreduktase. Beim Menschen sind zwei Thioredoxine bekannt, je nach Lokalisierung im Zytoplasma oder den Mitochondrien. Aus Studien an der Ratte gibt es Hinweise auf eine Rolle als Antioxidans und Regulator biomechanischer Signaltransduktion. Nicht zu verwechseln ist Thioredoxin mit der Familie von Proteinen, die eine Thioredoxin-Domäne enthalten. Thioredoxin bindet an TXNIP.
Humanes Thioredoxin | ||
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Bändermodell (rechts), Oberflächenmodell (links) des Thioredoxin-Dimers (reduzierte Form) nach PDB 1AIU. Katalytische Aminosäuren 35–37 als Kalotten dargestellt. | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 104 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | TXN ; TRDX; TRX | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Thioredoxin | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 7295 | 22166 |
Ensembl | ENSG00000136810 | ENSMUSG00000028367 |
UniProt | P10599 | P10639 |
Refseq (mRNA) | NM_001244938 | NM_011660 |
Refseq (Protein) | NP_001231867 | NP_035790 |
Genlocus | Chr 9: 110.24 – 110.26 Mb | Chr 4: 57.94 – 57.96 Mb |
PubMed-Suche | 7295 | 22166 |
In Pflanzen sind Thioredoxine maßgeblich an der Regulation des primären Kohlenstoffwechsels beteiligt: sie steuern unter anderem die Aktivität von Enzymen des Calvin-Zyklus, der Rubisco-Aktivase und unterstützen die Assemblierung der CF1-Untereinheit der ATP-Synthase.