Tryptophan-2,3-Dioxygenase
Tryptophan-2,3-Dioxygenase (TDO) ist ein Enzym, das L-Tryptophan durch Bindung an zwei Sauerstoffatome oxidiert. Dies ist der erste und gleichzeitig geschwindigkeitsbestimmende Reaktionsschritt im Abbau von Tryptophan. TDO kommt in den meisten Lebewesen vor. Im Menschen wird es hauptsächlich in der Leber produziert. Ein aktives TDO-Enzym besteht aus einem Tetramer und bindet zwei Moleküle Häm als Kofaktor im katalytischen Zentrum.
| Tryptophan-2,3-Dioxygenase | ||
|---|---|---|
| Tryptophan-2,3-Dioxygenase homotetramer, Human nach PDB 5TIA --> | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 406 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Häm | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TDO2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.13.11.11, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidation mit Einbau von zwei Sauerstoff-Atomen | |
| Substrat | L-Tryptophan + O2 | |
| Produkte | N-Formylkynurenin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Tryptophan-2,3-Dioxygenase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
TDO ergänzt sich im Körper mit der Indolamin-2,3-Dioxygenase (IDO), die denselben Abbau katalysiert; allerdings benutzt die IDO statt Sauerstoff Superoxid-Anionen und ist im Immunsystem und der Plazenta lokalisiert.
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