Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase
| endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1203 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Häm, FAD, FMN, Tetrahydrobiopterin | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | NOS3 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.13.39, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidation | |
| Substrat | L-Arginin + n NADPH + m O2 | |
| Produkte | L-Citrullin + NO + n NADP+ + m H2O | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | eNOS | |
| Übergeordnetes Taxon | Kiefermäuler | |
Das Protein endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase (eNOS) gehört zur Enzymfamilie der NO-Synthasen. Es katalysiert die Bildung von Stickstoffmonoxid aus der Aminosäure L-Arginin.
Im Menschen wird eNOS vornehmlich in Endothelzellen gebildet, welche die innerste Zellschicht in Blut- und Lymphgefäßen darstellen. Dort spielen eNOS und Stickstoffmonoxid bei der Regulation des Blutdruckes und für die Funktion von Blutgefäßen eine zentrale Rolle. Verringerte Aktivität oder eine Fehlfunktion der eNOS begünstigen die Entstehung von Gefäßerkrankungen wie Atherosklerose. Besonders wichtig ist dabei das Phänomen der eNOS-Entkopplung. Entkoppelte eNOS produziert Superoxid an Stelle von Stickstoffmonoxid, fördert dadurch oxidativen Stress im Endothel und schadet so Blutgefäßen mehr als ihnen zu nützen. Aufgrund dieser Doppelfunktion wird eNOS auch als ein janusköpfiges Enzym bezeichnet.
- ↑ U. Förstermann: Janus-faced role of endothelial NO synthase in vascular disease: uncoupling of oxygen reduction from NO synthesis and its pharmacological reversal. In: Biological Chemistry, 387 (12), 2006, S. 1521–1533, doi:10.1515/BC.2006.190, PMID 17132097.