Glutathionsynthase
| Glutathionsynthase | ||
|---|---|---|
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Vorhandene Strukturdaten: 2hgs | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 474 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Magnesium | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GSS | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 6.3.2.3, Ligase | |
| Reaktionsart | Peptidbindung | |
| Substrat | γ-Glutamylcystein, Glycin, ATP | |
| Produkte | Glutathion, ADP, Phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | GS | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 2937 | 14854 |
| Ensembl | ENSG00000100983 | ENSMUSG00000027610 |
| UniProt | P48637 | P51855 |
| Refseq (mRNA) | NM_000178 | NM_008180 |
| Refseq (Protein) | NP_000169 | NP_032206 |
| Genlocus | Chr 1: 34.93 – 34.96 Mb | Chr 2: 155.56 – 155.59 Mb |
| PubMed-Suche | 2937 | 14854
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Die Glutathionsynthase (GSH-S) ist das Enzym des Glutathion-Stoffwechsels, das den zweiten Schritt der Glutathionsynthese katalysiert. Glutathionsynthase ist in den meisten Eukaryoten und Bakterien im Zytosol lokalisiert, und findet sich in Pflanzen im Zytosol und in Plastiden. Beim Menschen können Mutationen im GSS-Gen zu einem Mangel im Enzym führen, der leichte und schwere Verlaufsformen hat (hämolytische Anämie).
- ↑ R. Hell, L. Bergmann: Glutathione synthetase in tobacco suspension cultures: catalytic properties and localization. In: Physiologia Plantarum. Band 72, Nr. 1, 1988, ISSN 1399-3054, S. 70–76, doi:10.1111/j.1399-3054.1988.tb06624.x (wiley.com [abgerufen am 29. Mai 2025]).
- ↑ A. Wachter, S. Wolf, H. Steininger, J. Bogs, T. Rausch: Differential targeting of GSH1 and GSH2 is achieved by multiple transcription initiation: implications for the compartmentation of glutathione biosynthesis in the Brassicaceae. In: Plant J. Nr. 41, 2005, S. 15–30.