Indolamin-2,3-Dioxygenase
| Indolamin-2,3-Dioxygenase | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 403 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Häm | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | INDO, IDO, IDO-1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.13.11.52, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidation mit Einbau von zwei Sauerstoff-Atomen | |
| Substrat | L-Tryptophan + O2 | |
| Produkte | N-Formylkynurenin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Indolamin-2,3-Dioxygenase | |
| Übergeordnetes Taxon | Pilze, Tiere | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3620 | 15930 |
| Ensembl | ENSG00000131203 | ENSMUSG00000031551 |
| UniProt | P14902 | P28776 |
| Refseq (mRNA) | NM_002164 | NM_001293690 |
| Refseq (Protein) | NP_002155 | NP_001280619 |
| Genlocus | Chr 8: 39.9 – 39.93 Mb | Chr 8: 24.58 – 24.6 Mb |
| PubMed-Suche | 3620 | 15930
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Indolamin-2,3-Dioxygenase (IDO) ist das Enzym, das Tryptophan zu N-Formylkynurenin abbaut. Im Gegensatz zur Tryptophan-2,3-Dioxygenase (TDO) wird IDO in allen Gewebetypen des menschlichen Körpers produziert, besonders aber in den Tonsillen und der Plazenta, wo der Abbau von Tryptophan einen über den normalen Katabolismus hinausgehenden Zweck hat: Unterstützung des Immunsystems bei Infektionen einerseits, und Verhinderung der Abstoßung des Fetus andererseits. Durch ihre immunsuppressive Wirkung ist sie ein vielversprechendes Target, um eine längere Akzeptanz von Transplantaten zu erreichen. Umgekehrt könnte ihre Hemmung die Tumorbekämpfung verbessern.
Das INDO-Gen entstand wahrscheinlich durch Kopie des TDO2-Gens.
- ↑ BioGPS Eintrag
- ↑ OMIM-Eintrag
- ↑ J Quan, PH Tan, A MacDonald, PJ Friend: Manipulation of indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO) for clinical transplantation: promises and challenges. In: Expert Opin Biol Ther. 8. Jahrgang, Nr. 11, November 2008, S. 1705–1719, doi:10.1517/14712598.8.11.1705, PMID 18847306 (englisch).
- ↑ HJ Yuasa, M Takubo, A Takahashi, T Hasegawa, H Noma, T Suzuki: Evolution of vertebrate indoleamine 2,3-dioxygenases. In: J. Mol. Evol. 65. Jahrgang, Nr. 6, Dezember 2007, S. 705–714, doi:10.1007/s00239-007-9049-1, PMID 18026683 (englisch).