Kleine Hitzeschockproteine

Kleine Hitzeschockproteine (engl. small heat shock proteins, kurz sHsps) sind Proteine mit Molekülmassen von 12 bis 42 kDa, die in allen Lebewesen vorkommen. Sie gehören zur Familie der Hitzeschockproteine, die bei Hitze und anderen zellulären Stresssituationen vermehrt gebildet werden. Kleine Hitzeschockproteine sind molekulare Chaperone, die nicht-native Substratproteine binden. Dadurch verhindern sie mögliche irreversible Proteinaggregation und tragen so dazu bei, dass Proteine während chemischer oder physikalischer Stresszustände, z. B. während eines Hitzeschocks, geschützt werden. Beim Menschen sind neun sHsps bestätigt; Mutationen in ihren Genen sind für mehrere seltene Erbkrankheiten verantwortlich (siehe Tabelle).

Protein	Gen (HGNC)	UniProt	Länge (AA)	Pathologie
Hitzeschockprotein β-1	HSPB1	P04792	205	Morbus Charcot-Marie-Tooth Typ 2F; Hereditäre motorisch-sensible Neuropathie Typ 2B
Hitzeschockprotein β-2	HSPB2	Q16082	182
Hitzeschockprotein β-3	HSPB3	Q12988	150	Hereditäre motorisch-sensible Neuropathie Typ 2C
α-Crystallin A-Kette	CRYAA	P02489	173	Erblicher Katarakt
α-Crystallin B-Kette	CRYAB	P02511	175	Myopathie (MFM2); Erblicher Katarakt; Kongenitale Muskeldystrophie (MFMFIH-CRYAB)
Hitzeschockprotein β-6	HSPB6	O14558	160
Hitzeschockprotein β-7	HSPB7	Q9UBY9	170
Hitzeschockprotein β-8	HSPB8	Q9UJY1	196	Morbus Charcot-Marie-Tooth Typ 2L; Hereditäre motorisch-sensible Neuropathie Typ 2A
Hitzeschockprotein β-9	HSPB9	Q9BQS6	159

Weiters unbestätigt:

ODFP1 (sperm outer dense fiber protein) (HSPB10)
HSPB11

↑ H. Kleinig, U. Maier: Kleinig/Sitte - Zellbiologie, 4. Auflage, Gustav-Fischer-Verlag 1999, ISBN 3-437-26010-3.
↑ Jakob, U. et al. (1993). Small heat shock proteins are molecular chaperones. In: J Biol Chem 268 (3), 1517–20; PMID 8093612, PDF@1@2Vorlage:Toter Link/www.jbc.org (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im März 2022. Suche im Internet Archive ) (freier Volltextzugriff, engl.).; Nun aufrufbar via PMID.
↑ Haslbeck, M. et al. (1999). Hsp26: a temperature-regulated chaperone. In: EMBO J. 18 (23), 6744–51; PMID 10581247; PMC 1171736 (freier Volltext)
↑ Bellyei, S. et al. (2002): Inhibition of cell death by a novel 16.2 kD heat shock protein predominantly via Hsp90 mediated lipid rafts stabilization and Akt activation pathway. In: Apoptosis. 2007 (12), 97–112.

[1] H. Kleinig, U. Maier: Kleinig/Sitte - Zellbiologie, 4. Auflage, Gustav-Fischer-Verlag 1999, ISBN 3-437-26010-3.

[2] Jakob, U. et al. (1993). Small heat shock proteins are molecular chaperones. In: J Biol Chem 268 (3), 1517–20; PMID 8093612, PDF@1@2Vorlage:Toter Link/www.jbc.org (Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im März 2022. Suche im Internet Archive ) (freier Volltextzugriff, engl.).; Nun aufrufbar via PMID.

[3] Haslbeck, M. et al. (1999). Hsp26: a temperature-regulated chaperone. In: EMBO J. 18 (23), 6744–51; PMID 10581247; PMC 1171736 (freier Volltext)

[4] Bellyei, S. et al. (2002): Inhibition of cell death by a novel 16.2 kD heat shock protein predominantly via Hsp90 mediated lipid rafts stabilization and Akt activation pathway. In: Apoptosis. 2007 (12), 97–112.