Ornithindecarboxylase
| Ornithindecarboxylase | ||
|---|---|---|
| nach PDB 1D7K | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 461 Aminosäuren, 51.148 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ODC1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.17 | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | L-Ornithin | |
| Produkte | Putrescin + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Die Ornithindecarboxylase (ODC) ist ein Enzym; sie katalysiert die Decarboxylierung von L-Ornithin zu Putrescin und CO2:
In tierischen Zellen ist Putrescin das Vorläufermolekül für die Polyamine Spermidin und Spermin, und zusammen mit diesen an der Zellproliferation beteiligt. Beim Menschen hat die ODC 461 Aminosäuren und liegt als Homodimer mit zwei locker miteinander verbundenen, N-terminalen aktiven Zentren vor. Sie hat in tierischen Zellen eine sehr kurze Halbwertszeit von ungefähr 18 Minuten.
- ↑ Anthony E. Pegg: Regulation of Ornithine Decarboxylase. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 281, Nr. 21, 26. Mai 2006, S. 14529–14532, doi:10.1074/jbc.R500031200.
- ↑ J. E. Seely, H. Pösö, A. E. Pegg: Effect of androgens on turnover of ornithine decarboxylase in mouse kidney. Studies using labeling of the enzyme by reaction with [14C] alpha-difluoromethylornithine. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 257, Nr. 13, 10. Juli 1982, S. 7549–7553, PMID 6806278.