Phospholipase A2
| Phospholipase A2 | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | ca. 120 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Calcium | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | PLA2G1B, PLA2G2A, PLA2G2D, PLA2G2E, PLA2G2F, PLA2G3, PLA2G4A, PLA2G4B, PLA2G4C, PLA2G4D, PLA2G4E, PLA2G4F, PLA2G5, PLA2G6, PLA2G10, PLA2G12A | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.1.4, Phospholipase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Phosphatidylcholin + H2O | |
| Produkte | 1-Acylglycerolphosphocholin + Carboxylat | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Proteobakterien | |
Phospholipase A2 (korrekt: Phosphatidylcholin-2-acylhydrase, kurz PLA2) heißen Enzyme, die Fettsäuren vom C2-Atom von Phosphoglyceriden abspalten. Sie sind damit unverzichtbar für Eukaryoten beim Abbau dieser Stoffe, aber auch als Anfangsreaktion bei der Biosynthese der Prostaglandine. Außerdem enthalten die Gifte der Schlangen, Waranartigen, Insekten, Dornenkronenseesterne und mancher Weichtiere diese Enzyme. Säugetiere besitzen mindestens vier PLA2-Typen, der Mensch hat 16 Isoformen. Mutationen im PLA2G6-Gen können zur seltenen erblichen Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn und zum Karak-Syndrom führen.