Rhodanase
| Rhodanase | ||
|---|---|---|
| Bändermodell der Rinder-Rhodanase mit persulfidiertem Cysteinrest C247 im katalytischen Zentrum (als Kalotte) nach PDB 1BOH | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 296 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TST | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.8.1.1, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Schwefelatoms | |
| Substrat | Cyanid, Eisen, Sulfit, Persulfid | |
| Produkte | Thiosulfat, Thiocyanat, Schwefel/Eisen-Cluster | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Als Rhodanase, auch Schwefeltransferase, werden Enzyme bezeichnet, die Schwefel von Thiosulfat oder Persulfid auf andere Moleküle übertragen. Die Übertragung von Persulfid ist ein wichtiger Bestandteil der Sulfid-Oxidation, also der Entgiftung des konstant beim Cysteinabbau entstehenden Schwefelwasserstoffs. Mit der Übertragung von Schwefel auf Cyanide werden auch diese im Körper zu Thiocyanaten entgiftet. Die Übertragung auf Eisen produziert die als Kofaktor funktionierenden Eisen-Schwefel-Cluster. Rhodanasen sind in vielen Bakterien und Pilzen zu finden. Die Rhodanasen der Vielzeller sind in den Mitochondrien bzw. den Chloroplasten lokalisiert. Die TST vom Menschen zeigt außerdem schwache Mercaptopyruvat-Sulfurtransferase-Aktivität.
Rhodanasen gehören zu den Sulfurtransferasen.
- ↑ UniProt Q16762
- ↑ T. M. Hildebrandt, M. K. Grieshaber: Three enzymatic activities catalyze the oxidation of sulfide to thiosulfate in mammalian and invertebrate mitochondria. In: The FEBS Journal Band 275, Nummer 13, Juli 2008, S. 3352–3361. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06482.x. PMID 18494801.