Rhodopsin
| Rhodopsin | ||
|---|---|---|
| Dreidimensionales Strukturmodell des Backbones von Rhodopsin. In der Mitte (hellgrau) ist das für die Signalkaskade wichtige 11-cis-Retinal zu sehen. Nach PDB 1L9H. | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 348 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | RHO | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Zweiseitentiere (Opsine) | |
Rhodopsin (vor allem in älteren Lehrbüchern und Forschungsarbeiten wegen seiner Farbe auch Sehpurpur genannt) ist ein lichtempfindliches Rezeptormolekül. Rhodopsin ist eines der Sehpigmente in der Netzhaut (Retina) der Augen von Wirbeltieren (Vertebraten), in den Facettenaugen der Insekten und in den Photorezeptoren von anderen Wirbellosen (Invertebraten). Darüber hinaus kommen Rhodopsine (Bakteriorhodopsin, Channelrhodopsin und Heliorhodopsin) auch in Bakterien, Archaeen, einzelligen Algen und sogar einigen Viren vor.
Beim Menschen und in den meisten Wirbeltieraugen ist das Rhodopsin in den Stäbchen der Netzhaut für das Hell-Dunkel-Sehen bei geringer Helligkeit (Skotopisches Sehen) verantwortlich. Dagegen beruht das Farbensehen bzw. Tagsehen mit Hilfe der Zapfen auf drei, bei einer Reihe von Tierarten auf vier verschiedenen Varianten des Iodopsins, eines verwandten Sehpigments.
- ↑ Suchergebnis UniProt Opsins by Taxonomy.
- 1 2 Werner A. Müller, Stephan Frings, Frank Möhrlen: Tier- und Humanphysiologie: Eine Einführung. Springer Spectrum, Berlin 2019, ISBN 978-3-662-58461-3, Der Sehsinn, S. 605 ().
- ↑ Christina Beck: Einzeller bringen Licht in die Neurobiologie. www.mpg.de, 20. November 2014, abgerufen am 2. Oktober 2019.
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