Pyruvatdecarboxylase
Pyruvatdecarboxylase ist ein homotetrameres Enzym (EC 4.1.1.1), das die Decarboxylierung von Brenztraubensäure zu Acetaldehyd und Kohlendioxid im Cytoplasma katalysiert. Unter anaeroben Bedingungen ist dieses Enzym ein Teil der Gärung, die in Hefen stattfindet, insbesondere in der Gattung Saccharomyces, um Ethanol durch Gärung zu produzieren. Die Umwandlung von Pyruvat in Acetaldehyd und Kohlenstoffdioxid durch Pyruvatdecarboxylase steht am Anfang dieses Prozesses. Pyruvatdecarboxylase ist abhängig von den Cofaktoren Thiaminpyrophosphat und Magnesium. Das Enzym sollte nicht mit der Pyruvat-Dehydrogenase verwechselt werden, einer Oxidoreduktase (EC 1.2.4.1), die die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA katalysiert.
| Pyruvatdecarboxylase | ||
|---|---|---|
| Bändermodell (von oben, seitlich) des PDC-Tetramers der Bäckerhefe, mit Pyruvat/TPP/Mg++ als Kugeln, nach PDB 2VK1 | ||
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Thiaminpyrophosphat, Magnesium | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.1, Lyase | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | Pyruvat | |
| Produkte | Acetaldehyd, Kohlendioxid | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Pilze, Pflanzen | |
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