Transferrin

Transferrin (aus lateinisch ferrum ‚Eisen‘ und transferre ‚hinübertragen‘) ist ein Glykoprotein, das von der Leber hergestellt wird und welches in Wirbeltieren hauptsächlich für den Eisentransport verantwortlich ist. Es hat zwei Bindungsstellen für Fe³⁺-Ionen, bindet freies Eisen im Serum und transportiert es zu Zellen, wo es von Transferrinrezeptoren aufgenommen wird. Es gibt verschiedene Glykoformen des Transferrins, insbesondere: pentasialo-, tetrasialo-, trisialo- und desialo-Isoform (CDT). Transferrin wird hauptsächlich in der Leber produziert; geringe Mengen werden außerdem in den Hoden, im Gehirn, der Milz und den Nieren gebildet.

Mit vier Prozent Anteil im Plasmaprotein ist Transferrin das vierthäufigste Protein im Blutplasma. Bei der Serumelektrophorese läuft Transferrin in der Fraktion der β-Globuline. Das in Transferrin gebundene Eisen beträgt ca. 0,1 % des gesamten Eisens im menschlichen Organismus. Bei voller Sättigung kann das Plasmatransferrin ca. 12 mg Eisen aufnehmen, eine vergleichsweise kleine Menge. Transferrin ist aber noch in ähnlicher Menge in der Lymphe und weiteren Körperflüssigkeiten vorhanden. Das Transferrin ist im Normalfall zu 30 Prozent mit Eisen besetzt. Bei Vergiftungen mit Eisen kann dieser Anteil auf 45 Prozent steigen und daher kann die Bindungskapazität des Transferrins schnell erschöpft werden, so dass freies Eisen im Plasma vorliegt, welches toxisch ist. Eine sehr seltene Stoffwechselkrankheit, die Hypotransferrinämie, hat als Ursache eine rezessive Mutation im für Transferrin codierenden Gen. Als Entdecker des Transferrins gelten Arthur L. Schade und Leona Caroline von der Overly Biochemical Research Foundation in New York City. Sie veröffentlichten 1946 in Science einen Artikel über ihre Entdeckung.