Triosephosphatisomerase
Die Triosephosphatisomerase (TIM, TPI) ist das Enzym, das Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) umwandelt. Dies ist ein Teilschritt der Glycolyse. TPI ist damit unverzichtbar für alle Lebewesen, die Glucose oder Fructose nur mittels Glycolyse verwerten können.
Triosephosphatisomerase | ||
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Bändermodell nach PDB 2jk2 | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 248 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Isoformen | 2 | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | TPI1 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 5.3.1.1, Isomerase | |
Substrat | Dihydroxyacetonphosphat (=Glyceronphosphat) | |
Produkte | D-Glycerinaldehyd-3-phosphat | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | CLU_024251_2_0 | |
Übergeordnetes Taxon | Chordatiere | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 7167 | 21991 |
Ensembl | ENSG00000111669 | ENSMUSG00000023456 |
UniProt | P60174 | P17751 |
Refseq (mRNA) | NM_000365 | NM_009415 |
Refseq (Protein) | NP_000356 | NP_033441 |
Genlocus | Chr 12: 6.87 – 6.87 Mb | Chr 6: 124.81 – 124.81 Mb |
PubMed-Suche | 7167 | 21991 |
Im Menschen kodiert ein Gen (TPI1) auf Chromosom 12, Locus 12p13 das funktionelle Protein, mindestens drei Pseudogene sind bekannt. Mutationen am Gen können Triosephosphat-Isomerase-Defizienz verursachen.
Ein potenter Inhibitor ist 2-Phosphoglycolat, das in Pflanzen im Zuge der Photorespiration abgebaut wird.
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