Cathepsine

Cathepsine oder Kathepsine (von altgriechisch καθεψειν ‚verdauen‘) sind Endoproteasen, die beispielsweise in Lysosomen, eosinophilen Granulozyten und Osteoklasten zu finden sind und einen hydrolytischen Abbau der extrazellulären Matrix und der Basalmembran bewirken (Proteasen sind eiweißspaltende Enzyme). Sie sind z. B. beteiligt am Abbau von Zellorganellen, etwa überalterten Mitochondrien oder kollagenhaltiger Knochenmatrix. Wahrscheinlich sind die Cathepsine auch bei der Angiogenese, das heißt der Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen der Wundheilung und im Rahmen des invasiven Tumorwachstum, beteiligt.

Zum Nachweis des bei der Verdauung von Proteinen mitwirkenden Dünndarm-Cathepsins trug der deutsche Magenchirurg Hansgeorg Pfisterer (* 1921) bei.

Cathepsine lassen sich bei verschiedenen Tumoren wie dem Pankreaskarzinom als ungünstiger Prognosemarker nachweisen.

Es wurde 1929 von Richard Willstätter und Eugen Baumann entdeckt.

1. ↑ Walter Habel (Hrsg.): Wer ist wer? Das deutsche Who’s who. 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 945.
2. ↑ Marco Niedergethmann, Birgit Wostbrock, Jörg W. Sturm, Frank Willeke, Stefan Post, Ralf Hildenbrand: Prognostic impact of cysteine proteases cathepsin B and cathepsin L in pancreatic adenocarcinoma. (PDF) In: Pancreas, Band 29, Nr. 3, Oktober 2004, S. 204–211.
3. ↑ Wolf-Dieter Müller-Jahncke, Chistoph Friedrich, Ulrich Meyer: Arzneimittelgeschichte. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, S. 114.