Chloramphenicol-Acetyltransferase

Chloramphenicol-Acetyltransferase
Andere Namen	CAT
	Vorhandene Strukturdaten: 3CLA, 3U9F, 1PD5, 1Q23
Masse/Länge Primärstruktur	25663 Da, 219 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotrimer
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P62577; CAS-Nummer: 9040-07-7;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.3.1.28
Substrat	Chloramphenicol, Acetyl-CoA
Produkte	Chloramphenicol-3-acetat

Chloramphenicol-Acetyltransferase (oder CAT) ist ein bakterielles Enzym (EC 2.3.1.28). Es acetyliert das Antibiotikum Chloramphenicol unter Verbrauch von Acetyl-CoA an zwei Stellen. Da acetyliertes Chloramphenicol nicht mehr an Ribosomen bindet und damit nicht mehr die Translation hemmen kann, vermittelt das Gen eine Resistenz gegen dieses Antibiotikum. Die antibiotische Wirkung von Chloramphenicol wird genutzt, um bakterielles Wachstum zu inhibieren.

↑ William V. Shaw: Chloramphenicol Acetyltransferase: Enzymology and Molecular Biology. In: Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 14. Jahrgang, Nr. 1, 1983, ISSN 1040-9238, S. 1–46, doi:10.3109/10409238309102789 (englisch).
↑ Theodor Dingermann (Hrsg.), Rudolf Hänsel (Hrsg.) und Ilse Zündorf (Hrsg.): Pharmazeutische Biologie: Molekulare Grundlagen und klinische Anwendungen. Springer Verlag Berlin; 1. Auflage 2002; ISBN 3-540-42844-5; S. 301.

[Shaw1983-1] William V. Shaw: Chloramphenicol Acetyltransferase: Enzymology and Molecular Biology. In: Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 14. Jahrgang, Nr. 1, 1983, ISSN 1040-9238, S. 1–46, doi:10.3109/10409238309102789 (englisch).

[2] Theodor Dingermann (Hrsg.), Rudolf Hänsel (Hrsg.) und Ilse Zündorf (Hrsg.): Pharmazeutische Biologie: Molekulare Grundlagen und klinische Anwendungen. Springer Verlag Berlin; 1. Auflage 2002; ISBN 3-540-42844-5; S. 301.