Gliadin

Als Gliadin werden alle in Alkohol löslichen Reserveproteine des Weizens bezeichnet. Sie werden nach ihrer Löslichkeit in α-/β-, γ- und ω-Gliadine eingeteilt. Die α-/β- und γ-Gliadine sind als Antigene für die Zöliakie beim Menschen verantwortlich, aber auch die ω-Gliadine können allergische Reaktionen auslösen.

Im Gegensatz zu Glutenin, einer zweiten Osborne-Fraktion, ist Gliadin in 70-prozentigem Ethanol löslich und kann dementsprechend fraktioniert werden. Gliadin hat eine Molekülmasse von <100.000 u. In der primären Aminosäuresequenz überwiegen die Aminosäuren Prolin und Glutamin; die ernährungsphysiologisch bedeutsame und essentielle Aminosäure Lysin ist weniger stark vertreten als bei den Osbornefraktionen Albumin und Globulin. Genetisch teilt man die α-/β-Gliadine in fünf und die γ-Gliadine in drei Homologieklassen ein. Jedes haploide Genom enthält über 100 Kopien des codierenden Gens für α-/β-Gliadin.

Gliadin ist hoch dehnfest und wenig elastisch. Beim Herstellen weizenhaltiger Gebäcke festigt es zusammen mit dem Glutenin den Teig und stabilisiert nach dem Backen mit der verkleisterten Stärke die Krume.

1. ↑ Walter Bushuk, Vladimir F. Rasper: Wheat: production, properties and quality. Blackie Academic and Professional, Glasgow 1994, ISBN 0-7514-0181-1, S. 76 ff. (englisch). 
2. ↑ UniProt P02863
3. ↑ Sumner-Smith M, Rafalski JA, Sugiyama T, Stoll M, Söll D: Conservation and variability of wheat alpha/beta-gliadin genes. In: Nucleic Acids Res. 13. Jahrgang, Nr. 11, Juni 1985, S. 3905–916, PMID 3839304, PMC 341285 (freier Volltext) – (englisch).