Prion
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Prionen sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in physiologischen (normalen) als auch in pathogenen (gesundheitsschädigenden) Konformationen (Strukturen) vorliegen können. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern durch induzierte Veränderung benachbarter Moleküle.
Die englische Bezeichnung prion wurde 1982 von Stanley Prusiner vorgeschlagen, der für die Entdeckung der Prionen 1997 den Nobelpreis erhielt. Sie ist ein Kofferwort, abgeleitet von den Wörtern protein und infection und bezieht sich auf die Fähigkeit von Prionen, ihre Konformation zu übertragen. Es handelt sich nicht um Lebewesen, sondern um organische Molekülstrukturen mit infektiösen und teilweise toxischen Eigenschaften.
Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie („Traberkrankheit“) bei Schafen verantwortlich. Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE, Chronic Wasting Disease oder Kuru). Andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit).
Auch in der heutigen modernen Medizin ist eine kurative Behandlung von Prionenerkrankungen nicht möglich, so dass Maßnahmen lediglich im palliativmedizinischen Rahmen möglich sind. Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns bzw. des vegetativen Nervensystems führen und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen.
Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten und stattdessen lediglich auf der Faltung von Proteinen basieren.
- ↑ Stanley B. Prusiner: Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science 1982, 216(4542), S. 136–144. PMID 6801762.
- ↑ Das Wort prion wird auch als Abkürzung für den von Prusiner verwendeten Begriff proteinaceous infectious particle dargestellt, vgl. proteinaceous im LEO-Wörterbuch
- 1 2 3 Adriano Aguzzi, Mathias Heikenwalder: Pathogenesis of prion diseases: current status and future outlook. In: Nature Reviews Microbiology. Band 4, Nr. 10, Oktober 2006, ISSN 1740-1534, S. 765–775, doi:10.1038/nrmicro1492 (nature.com [abgerufen am 9. Dezember 2025]).
- ↑ C. Weissmann, M. Enari, P‐C. Klöhn, D. Rossi, E. Flechsig: Transmission of Prions. In: The Journal of Infectious Diseases. Band 186, s2, Dezember 2002, ISSN 0022-1899, S. S157–S165, doi:10.1086/344575 (oup.com [abgerufen am 9. Dezember 2025]).
- ↑ Matthias Schmitz, Kathrin Dittmar, Franc Llorens, Ellen Gelpi, Isidre Ferrer, Walter J. Schulz-Schaeffer, Inga Zerr: Hereditary Human Prion Diseases: an Update. In: Molecular Neurobiology. Band 54, Nr. 6, 1. August 2017, ISSN 1559-1182, S. 4138–4149, doi:10.1007/s12035-016-9918-y.
- ↑ Adriano Aguzzi, Asvin K. K. Lakkaraju, Karl Frontzek: Toward Therapy of Human Prion Diseases. In: Annual Review of Pharmacology and Toxicology. Band 58, Volume 58, 2018, 6. Januar 2018, ISSN 0362-1642, S. 331–351, doi:10.1146/annurev-pharmtox-010617-052745 (annualreviews.org [abgerufen am 9. Dezember 2025]).