Pankreaslipase

Die Pankreaslipase (Lipase, PL) ist eins von zwei Enzymen, die im Dünndarm von Säugetieren die mit der Nahrung aufgenommenen Fette (Triglyceride) spalten. Diese Reaktion ist unentbehrlich bei der Fettverdauung; so sind bereits etwa 80 Prozent der Triglyceride aus der Nahrung gespalten, wenn sie den mittleren Zwölffingerdarm erreichen. Die PL gehört zu den Lipasen und wird in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) produziert. Für die Funktion ist das Kofaktor-Protein Colipase erforderlich.

Pankreaslipase

Vorhandene Strukturdaten: 1gpl, 1lpa, 1lpb, 1n8s

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 449 Aminosäuren
Kofaktor Colipase
Bezeichner
Gen-Name PNLIP
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.1.3, Lipasen
Reaktionsart Hydrolyse (hydrolytische Esterspaltung)
Substrat Tri-/Diacylglycerin + H2O
Produkte Di-/Monoacylglycerin + Fettsäure
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5406 69060
Ensembl ENSP00000358223
UniProt P16233 Q6P8U6
Refseq (mRNA) NM_000936 NM_026925
Refseq (Protein) NP_000927 NP_081201
Genlocus Chr 10: 116.55 – 116.57 Mb Chr 19: 58.67 – 58.68 Mb
PubMed-Suche 5406 69060

Die Pankreaslipase ist außerdem verantwortlich für die Hydrolyse von Retinylestern zu Retinol und Fettsäuren, womit ein Teil der Vitamin-A-Aufnahme über die Nahrung ermöglicht wird (Vitamin A wird auch als Provitamin oder als Retinol direkt zugeführt und aufgenommen).

Die Pankreaslipase ist Target bei der medikamentösen Bekämpfung des Übergewichts. Seit 1998 wird der PL-Hemmer Orlistat mit dieser Indikation vermarktet.

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