Proteinkinase C
Die Proteinkinase C (kurz PKC) ist ein Enzym der Familie der Proteinkinasen. Durch eine Übertragung von Phosphat auf Serin- oder Threoningruppen steuert sie die Aktivität nachgeordneter Enzyme oder Faktoren. Auf Grund dieser regulatorischen Funktion besitzt die Proteinkinase C eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalweiterleitung (Signaltransduktion). Calciumionen (Ca2+), Phospholipide und Diacylglycerin sind für die Aktivität der PKC nötig. Sphingosin hemmt dagegen die PKC.
| Proteinkinase C | ||
|---|---|---|
| Kofaktor | DAG (konv./nov.); Ca2+ (konv.) | |
| Isoformen | α/βI/βII/γ (konventionell); δ/ε/η/θ (novel); Mζ/ι/λ (atypisch) | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.11.13, Kinase | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | ATP + Protein | |
| Produkte | ADP + Phosphoprotein | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Chordatiere | |
Entdeckt wurde die PKC durch die Arbeiten von Yasutomi Nishizuka und Mitarbeitern als Phospholipid-abhängige Kinase, deren Aktivität zusätzlich durch Diacylglycerin gesteigert werden konnte.
Wichtige weitere Mitglieder der Enzymklasse der Proteinkinasen sind Proteinkinase A, Proteinkinase B und Proteinkinase G.