| Glutamatcysteinligase (Brassica juncea) |
|
| Strukturmodell der Glutamatcysteinligase aus dem Braunen Senf (Brassica juncea). Der Pfeil weist auf den Zugang zum aktiven Zentrum. nach PDB 2GWD |
|
|
|
Vorhandene Strukturdaten: PDB 2gwc, 2gwd |
| Masse/Länge Primärstruktur |
459 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur |
Mono-/Homodimer |
| Kofaktor |
Mg2+ |
| Bezeichner
|
| Gen-Name(n)
| GSH1
|
| Externe IDs
|
|
| Enzymklassifikation
|
| EC, Kategorie
| 6.3.2.2, Ligase
|
| Reaktionsart
| Bildung einer Peptidbindung
|
| Substrat
| ATP + L-Glutamat + L-Cystein
|
| Produkte
| ADP + Phosphat + γ-L-glutamyl-L-cystein |
| Vorkommen
|
| Übergeordnetes Taxon
| Cyanobakterien, Proteobacteria, Eukaryoten
|
Glutamatcysteinligasen (GCL) sind Enzyme aus der Gruppe der Ligasen. Diese Art der Ligase katalysiert die „Verknüpfung“ (Ligation) von Glutamat mit Cystein zu dem Dipeptid γ-Glutamylcystein. Das ist der erste Schritt bei der Bildung des Antioxidans Glutathion. Da dieser Reaktionsschritt in den meisten Lebewesen die Gesamtgeschwindigkeit der Glutathionsynthese bestimmt, können Mutationen in Genen, die den genetischen Bauplan für GCL enthalten, zu einem Glutathionmangel führen. Hierdurch kann bei Pflanzen und Tieren die Fähigkeit beeinträchtigt werden, giftige Stoffe und reaktive Sauerstoffspezies abzubauen. Bei völligem Ausfall der GCL sind die meisten höheren Organismen nicht lebensfähig.