Histidin

Strukturformel
	Struktur von L-Histidin, dem natürlich vorkommenden Enantiomer
Allgemeines
Name	Histidin
Andere Namen	2-Amino-3-(1H-imidazol-4-yl)propansäure; Imidazolalanin; Abkürzungen: His (Dreibuchstabencode); H (Einbuchstabencode); ;
Summenformel	C6H9N3O2
Kurzbeschreibung	farblose Kristalle
Externe Identifikatoren/Datenbanken
EG-Nummer	200-745-3
ECHA-InfoCard	100.000.678
PubChem	6274
ChemSpider	6038
DrugBank	DB00117
Wikidata	Q485277
Arzneistoffangaben
ATC-Code	V06DE00
Eigenschaften
Molare Masse	155,16 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,449 g·cm−3
Schmelzpunkt	287 °C (Zersetzung)
pKS-Wert	pKS, COOH = 1,82; pKS, Imidazolium-Gruppe = 6,00; pKS, NH3+ = 9,17;
Löslichkeit	schlecht in Wasser (38,2 g·l−1 bei 20 °C)
Sicherheitshinweise
	Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung	keine GHS-Piktogramme
	keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze	H: keine H-Sätze
	P: keine P-Sätze
Toxikologische Daten	5110 mg·kg−1 (LD50, Ratte, oral)
	Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Histidin, abgekürzt His oder H, ist in der natürlichen L-Form eine bedingt essentielle, proteinogene α-Aminosäure und wurde 1896 unabhängig voneinander von Sven Gustaf Hedin und Albrecht Kossel entdeckt.

Histidin zählt gemeinsam mit den Aminosäuren Arginin und Lysin zu den basischen Aminosäuren, die man wegen ihrer sechs C-Atome auch als Hexonbasen bezeichnet. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist der Ring des heterocyclischen Amins Imidazol die basische Gruppe, der gleichzeitig auch die Aromatizität des Histidins bedingt. Damit zählt Histidin auch zu den aromatischen Aminosäuren, ebenso wie Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.

1 2 Eintrag zu Histidin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 21. Juni 2014.
1 2 3 Eintrag zu Histidin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 18. November 2022. (JavaScript erforderlich)
1 2 3 F.A. Carey: Organic Chemistry. 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, Link
1 2 Datenblatt Histidin bei Merck, abgerufen am 25. Dezember 2019.
↑ Vergleiche Protein and amino acid requirements in human nutrition – Report of a Joint WHO/FAO/UNU Expert Consultation. (2007) In: WHO Techchnical Report Series. Band 935, Kapitel 8.1.8 Histidine (PDF; 4,0 MB), S. 146 f.
↑ Hubert Bradford Vickery, Charles S. Leavenworth: On the Separation of Histidine and Arginine. In: Journal of Biological Chemistry. 78. Jahrgang, Nr. 3, 1. August 1928, S. 627–635, doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9 (englisch, jbc.org [PDF]).
↑ Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.

[Römpp-1] 1 2 Eintrag zu Histidin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 21. Juni 2014.

[GESTIS-2] 1 2 3 Eintrag zu Histidin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 18. November 2022. (JavaScript erforderlich)

[Carey-3] 1 2 3 F.A. Carey: Organic Chemistry. 5th edition, The McGraw Companies 2001, S. 1059, Link

[merck-4] 1 2 Datenblatt Histidin bei Merck, abgerufen am 25. Dezember 2019.

[5] Vergleiche Protein and amino acid requirements in human nutrition – Report of a Joint WHO/FAO/UNU Expert Consultation. (2007) In: WHO Techchnical Report Series. Band 935, Kapitel 8.1.8 Histidine (PDF; 4,0 MB), S. 146 f.

[6] Hubert Bradford Vickery, Charles S. Leavenworth: On the Separation of Histidine and Arginine. In: Journal of Biological Chemistry. 78. Jahrgang, Nr. 3, 1. August 1928, S. 627–635, doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9 (englisch, jbc.org [PDF]).

[Koolman-7] Jan Koolman, Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, 2003, ISBN 3-13-759403-0, S. 60.